Mechanisms of Interaction of Escherichia coli Biopolymers with 4-Hexylresorcinol

E. V. Tereshkin; Терешкин Э. В.; K. B. Tereshkina; Терешкина К. Б.; N. G. Loiko; Лойко Н. Г.; A. A. Generalova; Генералова А. А.; V. V. Kovalenko; Коваленко В. В.; Yu. F. Krupyanskii; Крупянский Ю. Ф.

doi:10.31857/S0207401X23050138

Mechanisms of Interaction of Escherichia coli Biopolymers with 4-Hexylresorcinol

Авторлар: Tereshkin E.V.¹, Tereshkina K.B.¹, Loiko N.G.¹^,2, Generalova A.A.¹, Kovalenko V.V.¹, Krupyanskii Y.F.¹
Мекемелер:
1. Semenov Federal Research Center for Chemical Physics, Russian Academy of Sciences
2. Federal Research Center “Fundamentals of Biotechnology” Russian Academy of Sciences
Шығарылым: Том 42, № 5 (2023)
Беттер: 30-42
Бөлім: Chemical physics of biological processes
URL: https://cardiosomatics.orscience.ru/0207-401X/article/view/674866
DOI: https://doi.org/10.31857/S0207401X23050138
EDN: https://elibrary.ru/PCHZRI
ID: 674866

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Ашық рұқсат
Рұқсат жабық

Рұқсат берілді
Рұқсат жабық

Тек жазылушылар үшін

Аннотация
Авторлар туралы
Әдебиет тізімі
Қосымша файлдар
Статистика

Аннотация

In this study, molecular modeling is used to study the interaction of the autoregulatory factor of bacteria, a chemical analog of the inducers of anabiosis of 4-hexylresorcinol (4HR), with the outer and inner membranes, the porin protein, peptidoglycan, DNA, and the DNA stabilizing protein Dps of the Escherichia coli (E. coli) bacterium. The concentration dependence and molecular mechanisms of the interaction of 4HR with cell polymers are studied by molecular dynamics in the full-atomic approximation. The spatial and energy characteristics of 4HR complexes with various cellular components are obtained. Using principal component analysis, the characteristics of DNA and the DNA-binding Dps protein are determined under conditions of various 4HR complexes. The obtained results, which are consistent with the experimental data, allow a deeper understanding of the processes that occur during the protection of the bacterial cell at the level of the envelope and the preservation of DNA by nucleoid proteins.

Негізгі сөздер

molecular modeling, linear interaction energy, 4-hexylresorcinol, Dps protein, DNA, Escherichia coli

Әдебиет тізімі

Бухарин О.В., Гинцбург А.Л., Романова Ю.М., Эль-Регистан Г.И. Механизмы выживания бактерий. М.: Медицина, 2005.
Ткаченко А.Г. Молекулярные механизмы стрессорных ответов у микроорганизмов. Екатеринбург: УрО РАН, 2012.
Nair S., Finkel S.E. // J. Bacteriol. 2004. V. 186. № 13. P. 4192; https://doi.org/10.1128/JB.186.13.4192-4198.2004
De Martino M., Ershov D., van den Berg P.J., Tans S.J., Meyer A.S. // Ibid. 2016. V. 198. № 11. P. 1662; https://doi.org/10.1128/JB.00239-16
Levinson W.E. Review of Medical Microbiology and Immunology. 11th ed. N.Y.: McGraw-Hill Medical, 2010.
Raetz C.R.H., Whitfield C. // Annu. Rev. Biochem. 2002. V. 71. 635e700.
Ultee E., Ramijan K., Dame R.T., Briegel A., Claessen D. // Adv. Microb. Phys. 2019. V. 97. P. 141; https://doi.org/10.1016/bs.ampbs.2019.02.001
Delhaye A., Collet J.F., Laloux G. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2019. V. 9. P. 380; https://doi.org/10.3389/fcimb.2019.00380
Cabeen M.T., Jacobs-Wagner C. // Nat. Rev. Microbiol. 2005. V. 3. № 8. P. 601; https://doi.org/10.1038/nrmicro1205
Rojas E.R., Billings G., Odermatt P.D. et al. // Nature. 2018. V. 559. P. 617; https://doi.org/10.1038/s41586-018-0344-3
Баснакьян И.А. Стресс у бактерий. М.: Медицина, 2003.
Revitt-Mills S.A., Wright E.K., Vereker M. et al. // MicrobiologyOpen. 2022. V. 11. № 5. P. e1316; https://doi.org/10.1002/mbo3.1316
Maier L., Pruteanu M., Kuhn M. et al. // Nature. 2018. V. 555. P. 623; https://doi.org/10.1038/nature25979
McGlynn P., Savery N.J., Dillingham M.S. // Mol. Microbiol. 2012. V. 85. № 12. P. 20; https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2012.08102.x
Pennington J.M., Rosenberg S.M. // Nat. Genet. 2007. V. 39. P. 797; https://doi.org/10.1038/ng2051
Nikolaev Y.A., Tutel’yan A.V., Loiko N.G. et al. // PLOS One. 2020. V. 15. № 9. e0239147; https://doi.org/10.1371/journal.pone.0239147
Терешкин Э.В., Лойко Н.Г., Терешкина К.Б., Крупянский Ю.Ф. // Хим. физика. 2021. Т. 40. № 11. С. 48.
Windels E.M., Van den Bergh B., Michiels J. // PLOS Pathog. 2020. V. 16. № 5. e1008431; https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008431
Amemiya H.M., Schroeder J., Freddolino P.L. // Transcription. 2021. V. 12. № 4. P. 182; https://doi.org/10.1080/21541264.2021.1973865
Shen B.A., Landick R. // J. Mol. Biol. 2019. V. 431. № 20. P. 4040; https://doi.org/10.1016/j.jmb.2019.05.041
Molan K., Žgur Bertok D. // Intern. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. № 7. P. 4008; https://doi.org/10.3390/ijms23074008
Minsky A., Shimoni E., Frenkiel-Krispin D. // Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2002. V. 3. № 1. P. 50; https://doi.org/10.1038/nrm700
Loiko N., Danilova Y., Moiseenko A. et al. // PLOS One. 2020. V. 15. № 10. e0231562; https://doi.org/10.1371/journal.pone.0231562
Крупянский Ю.Ф. // Хим. физика. 2021. Т. 40. № 3. С. 60; https://doi.org/10.31857/S0207401X21030079
Крупянский Ю.Ф., Коваленко В.В., Лойко Н.Г. и др. // Биофизика. 2022. Т. 67. № 4. С. 638; https://doi.org/10.31857/S0006302922040020
Almirón M., Link A.J., Furlong D., Kolter R. // Genes Dev. 1992. V. 612. P. 2646.
Karas V.O., Westerlaken I., Meyer A.S. // J. Bacteriol. 2015. V. 197. № 19. P. 3206.
Calhoun L., Kwon Y. // J. Appl. Microbiol. 2011. V. 110. P. 375; https://doi.org/10.1111/j.1365-2672.2010.04890.x
Battesti A., Majdalani N., Gottesman S. // Annu Rev Microbiol. 2011. V. 65 P. 189; https://doi.org/10.1146/annurev-micro-090110-102946
de la Garza-García J.A., Ouahrani-Bettache S., Lyonnais S. et al. // Front. Microbiol. 2021. V. 12. P. 794535; https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.794535
Algu K., Choi V.S.C., Dhami R.S., Duncan D.A.K. // J. Exp. Microbiol. Immunol. 2007. V. 11. P. 60.
Grant R.A., Filman D.J., Finkel S.E. et al. // Nat. Struct. Biol. 1998. № 5. P. 294.
Frenkiel-Krispin D., Minsky A // Ibid. 2006. V. 156. P. 311.
Лойко Н.Г., Сузина Н.Е., Соина В.С. и др. // Микробиология. 2017. Т. 86. № 6. С. 703.
Kovalenko V., Popov A., Santoni G. et al. // Acta Cryst. 2020. V. F76. P. 568.
Синицын Д.О., Лойко Н.Г., Гуларян С.К. и др.// Хим. физика. 2017. Т. 36. № 9. С. 59
Moiseenko A., Loiko N., Tereshkina, K. et al // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2019. V. 517. № 3. P. 463.
Tereshkin E.V., Tereshkina K.B., Krupyanskii Y.F. // JPCS. 2021. V. 2056. № 1. P. 012016.
Tereshkin E., Tereshkina K., Loiko N. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 37. P. 2600.
Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Коваленко В.В. и др. // Хим. физика. 2019. V. 38. № 40. С. 48.
Tereshkin E.V., Loiko N.G., Tereshkina K.B., Kovalenko V.V., Krupyanskii Y.F. // Rus. J. Phys. Chem. B. 2022. V. 16. № 4. P. 726; https://doi.org/10.1134/S1990793122040285
Терешкина К.Б., Лойко Н.Г., Терешкин Э.В. и др. // Акту. вопр. биологич. физики и химии. 2022. Т. 7. № 2. С. 235.
Lacqua A., Wanner O., Colangelo T., Martinotti M.G., Landini P. // Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72. P. 956.
Li H., Wang B.C., Xu W.J., Lin X.M., Peng X.X. // J. Proteome Res. 2007. V. 7. P. 4040.
Sueki A., Stein F., Savitski M.M., Selkrig J., Typas A. // mSystems. 2020. V. 5. № 2. P. e00808-19; https://doi.org/10.1128/mSystems.00808-19
Davis M.M., Brock A.M., DeHart T.G. et al. // PLOS Pathog. 2021. V. 17. № 5. e1009546; https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1009546
Howe C., Ho F., Nenninger A., Raleiras P., Stensjö K. // J. Biol. Chem. 2018. V. 293. Issue 43. P. 16635; https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.002425
Theoret J.R., Cooper K.K., Zekarias B. et al. // Clin Vaccine Immunol. 2012. V. 19. № 9. P. 1426; https://doi.org/10.1128/CVI.00151-12
Эль-Регистан Г.И., Мулюкин A.JI., Николаев Ю.А. и др. // Микробиология. 2006. Т. 75. № 4. С. 446.
Kozubek A., Tyman J.H. // Chem Rev. 1999. V. 99. № 1. P. 1; https://doi.org/10.1021/cr970464o
Лойко Н.Г., Кряжевских Н.А., Сузина Н.Е. и др. // Микробиология. 2011. Т. 80. № 4. С. 465.
Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Крупянский Ю.Ф. // Акт. вопр. биологич. физики и химии. 2020. Т. 5. № 4. С. 619.
Лойко Н.Г., Мулюкин А.Л., Козлова А.Н. и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 2009. Т. 45. № 2. С. 181.
Давыдова О.К., Дерябин Д.Г., Никиян А.И., Эль-Регистан Г.И. // Микробиология. 2005. Т. 74. № 5. С. 616.
Мулюкин А.Л., Сорокин В.В., Лойко Н.Г. и др. // Микробиология. 2002. Т. 71. № 1. С. 37.
Кpупянcкий Ю.Ф., Нокc П.П., Лойко Н.Г. и др. // Биофизика. 2011. Т. 56. № 1. С. 13.
Крупянский Ю.Ф., Абдулнасыров Э.Г., Лойко Н.Г. и др. // Хим. физика. 2012. Т. 31. № 3. С. 60.
Терешкина К.Б., Степанов А.С., Синицын Д.О., Крупянский Ю.Ф. // Хим. физика. 2014. Т. 33. № 7. С. 64; https://doi.org/10.7868/S0207401X14070139
Ильинская О.Н., Колпаков А.И., Зеленихин П.В. и др. // Микробиология. 2002. Т. 71. № 2. С. 194
Давыдова О.К., Дерябин Д.Г., Эль-Регистан Г.И. // Микробиология. 2006. Т. 75. № 5. С. 662.
Давыдова О.К., Дерябин Д.Г., Эль-Регистан Г.И. // Там же. 2006. Т. 75. № 5. С. 654
Gupta D.S. // J. Bacteriology. 1992. V. 174. № 24. P. 7963.
Szatmári D., Sárkány P., Kocsis B. et al. // Sci. Rep. 2020. V. 10. P. 12002
Sohlenkamp C., Geiger O. // FEMS Microbiol. Rev. 2016. V. 40. № 1. P. 133.
Cowan S.W., Garavito R.M., Jansonius J.N. et al. // Structure. 1995. V. 3. № 10. P. 1041.
Labischinski H., Goodell E.W., Goodell A., Hochberg M.L. // J. Bacteriol. 1991. V. 173. № 2. P. 751; https://doi.org/10.1128/jb.173.2.751-756.1991
Gan L., Chen S., Jensen G.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. V. 105. Issue 48. P. 18953; https://doi.org/10.1073/pnas.0808035105
Hess B., Kutzner C., van der Spoel D., Lindahl E. // J. Chem. Theory Comput. 2008. V. 4. P. 435.
Granovsky A.A. Firefly version 8.2.0; http://classic.chem.msu.su/gran/firefly/index.html
Humphrey W., Dalke A., Schulten K. // J. Mol. Graph. 1996. V. 14. № 1. P. 33.
Amadei A., Linssen A.B., Berendsen H.J. // Proteins. 1993. V. 17. № 4. P. 412; https://doi.org/10.1002/prot.340170408
Aqvist J., Marelius J. // Comb. Chem. High Throughput Screening. 2001. V. 4. P. 613.
Hansson T., Marelius J., Aqvist J. // J. Comput. Aided Mol. Des. 1998. V. 12. P. 27.
Сузина Н.Е., Мулюкин А.Л., Лойко Н.Г. и др. // Микробиология. 2001. Т. 70. № 5. С. 776.